Hola, podeis intentarlo pero en mi experiencia esto resulta dificil porque la idea del examinador es clara...
gracias
V0- 120- Helice de colágeno
Moderadores: Cris, Eduardo, Profesor, jColomina
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Invitado
Re: V0- 120- Helice de colágeno
Aqui estos libros hacen referencia a la proporción de aminoácidos que tiene la cadena alfa de colágeno. Y mencionan que la superhélice de colágeno (tropocolágeno) es dextrógira. Por si os sirven.
1) Bioquímica básica (pagina 432)
https://cbtis54.edu.mx/wp-content/uploa ... -Viana.pdf
2) Bioquímica 6ta edición (pag 46)
https://es.scribd.com/document/34318112 ... ta-Edicion
Incluso el que ellos han referenciado, Lehninger Principios de Bioquimica 7a Edicion (en la página 127, figura 4.12).
1) Bioquímica básica (pagina 432)
https://cbtis54.edu.mx/wp-content/uploa ... -Viana.pdf
2) Bioquímica 6ta edición (pag 46)
https://es.scribd.com/document/34318112 ... ta-Edicion
Incluso el que ellos han referenciado, Lehninger Principios de Bioquimica 7a Edicion (en la página 127, figura 4.12).
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Invitado
Re: V0- 120- Helice de colágeno
os pongo lo que me justifica el chat gpt
IMPUGNACIÓN PREGUNTA 120 (VERSIÓN 0) – HÉLICE DE COLÁGENO
Enunciado:
¿Cuál de las siguientes es una característica de la hélice de colágeno?
Opciones:
Es dextrógira.
Contiene dos residuos aminoacídicos por vuelta de hélice
Contiene un 35% de glicina, un 11% de alanina y un 21% de prolina e hidroxiprolina.
Se enrolla en sentido dextrógiro con otra hélice formando una doble hélice de tropocolágeno.
Respuesta considerada correcta: 3
Fundamentación de la impugnación
El enunciado de la pregunta presenta una ambigüedad conceptual relevante, ya que no especifica si alude a la hélice individual de colágeno (cadena α) o a la triple hélice de colágeno (tropocolágeno). Esta falta de precisión permite que más de una opción sea correcta, lo que invalida la unicidad de la respuesta.
Análisis científico
Estructura del colágeno
Cada cadena α individual adopta una hélice levógira tipo poliprolina II.
Tres cadenas α se enrollan entre sí formando una triple hélice global dextrógira, conocida como tropocolágeno.
Opción 1: “Es dextrógira”
Esta afirmación es correcta si el término “hélice de colágeno” se interpreta como la triple hélice, ya que la estructura final del colágeno es dextrógira.
Por tanto, la opción 1 puede considerarse correcta bajo una interpretación científicamente válida del enunciado.
Opción 3: composición aminoacídica
La elevada proporción de glicina (~33%), prolina e hidroxiprolina es una característica global del colágeno como proteína estructural, especialmente asociada a la triple hélice, no a la hélice individual aislada.
Esta opción es correcta solo bajo una interpretación concreta del término “hélice de colágeno”.
Consecuencia
Dado que el enunciado no delimita la estructura a la que se refiere, las opciones 1 y 3 pueden ser simultáneamente correctas, vulnerando el principio de respuesta única exigible en una pregunta tipo test.
Conclusión
La pregunta carece de la precisión estructural necesaria para discriminar una única respuesta correcta.
Por tanto, procede la anulación de la pregunta por ambigüedad en el enunciado.
Bibliografía (formato Vancouver)
Berg JM, Tymoczko JL, Gatto GJ, Stryer L. Biochemistry. 9th ed. New York: W.H. Freeman & Company; 2019. Chapter 4: Protein Structure and Function.
Alberts B, Johnson A, Lewis J, et al. Molecular Biology of the Cell. 6th ed. New York: Garland Science; 2015. Chapter 19: The Extracellular Matrix.
Shoulders MD, Raines RT. Collagen structure and stability. Annu Rev Biochem. 2009;78:929-958. doi:10.1146/annurev.biochem.77.032207.120833.
Ramachandran GN, Kartha G. Structure of collagen. Nature. 1955;176(4482):593-595. doi:10.1038/176593a0.
IMPUGNACIÓN PREGUNTA 120 (VERSIÓN 0) – HÉLICE DE COLÁGENO
Enunciado:
¿Cuál de las siguientes es una característica de la hélice de colágeno?
Opciones:
Es dextrógira.
Contiene dos residuos aminoacídicos por vuelta de hélice
Contiene un 35% de glicina, un 11% de alanina y un 21% de prolina e hidroxiprolina.
Se enrolla en sentido dextrógiro con otra hélice formando una doble hélice de tropocolágeno.
Respuesta considerada correcta: 3
Fundamentación de la impugnación
El enunciado de la pregunta presenta una ambigüedad conceptual relevante, ya que no especifica si alude a la hélice individual de colágeno (cadena α) o a la triple hélice de colágeno (tropocolágeno). Esta falta de precisión permite que más de una opción sea correcta, lo que invalida la unicidad de la respuesta.
Análisis científico
Estructura del colágeno
Cada cadena α individual adopta una hélice levógira tipo poliprolina II.
Tres cadenas α se enrollan entre sí formando una triple hélice global dextrógira, conocida como tropocolágeno.
Opción 1: “Es dextrógira”
Esta afirmación es correcta si el término “hélice de colágeno” se interpreta como la triple hélice, ya que la estructura final del colágeno es dextrógira.
Por tanto, la opción 1 puede considerarse correcta bajo una interpretación científicamente válida del enunciado.
Opción 3: composición aminoacídica
La elevada proporción de glicina (~33%), prolina e hidroxiprolina es una característica global del colágeno como proteína estructural, especialmente asociada a la triple hélice, no a la hélice individual aislada.
Esta opción es correcta solo bajo una interpretación concreta del término “hélice de colágeno”.
Consecuencia
Dado que el enunciado no delimita la estructura a la que se refiere, las opciones 1 y 3 pueden ser simultáneamente correctas, vulnerando el principio de respuesta única exigible en una pregunta tipo test.
Conclusión
La pregunta carece de la precisión estructural necesaria para discriminar una única respuesta correcta.
Por tanto, procede la anulación de la pregunta por ambigüedad en el enunciado.
Bibliografía (formato Vancouver)
Berg JM, Tymoczko JL, Gatto GJ, Stryer L. Biochemistry. 9th ed. New York: W.H. Freeman & Company; 2019. Chapter 4: Protein Structure and Function.
Alberts B, Johnson A, Lewis J, et al. Molecular Biology of the Cell. 6th ed. New York: Garland Science; 2015. Chapter 19: The Extracellular Matrix.
Shoulders MD, Raines RT. Collagen structure and stability. Annu Rev Biochem. 2009;78:929-958. doi:10.1146/annurev.biochem.77.032207.120833.
Ramachandran GN, Kartha G. Structure of collagen. Nature. 1955;176(4482):593-595. doi:10.1038/176593a0.
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